グルタミンとグルタミン酸
骨格筋細胞で、グルタミン酸（glutamic acid：Glu、塩は、glutamate）は、グルタミン（glutamine：Gln）と、相互に、変換される。
小腸では、グルタミンや、グルタミン酸は、代謝燃料として、重要な役割を果たしている。
小腸では、グルタミン酸、グルタミン、アスパラギン酸は、吸収された細胞内で、分解（異化：catabolize）され、その結果、アンモニア、アラニン、シトルリン（citrulline）、プロリン（proline）、二酸化炭素、乳酸が、生成される。
食事中（食餌中）のグルタミン、グルタミン酸、アスパラギン酸は、小腸で吸収され、小腸粘膜で、代謝されるが、殆んど、（門脈）血中に入ること（腸以外の組織で利用されること）はない。
グルタミンやグルタミン酸は、代謝燃料として、小腸上皮細胞や腸管付属リンパ節細胞に、エネルギーを供給して、急性胃腸炎からの回復を、促進すると考えられる。
小腸の絨毛突起（じゅう毛突起）には、栄養を吸収する際に、腸内の細菌が、体の中（血液中）に入り込まないように、生体中の免疫細胞の約半分が、集合している。点滴を長期間行い、経口摂取さないで絶食させると、絨毛の高さが短くなり、全身の免疫力も低下してしまう。経口摂取で投与されたグルタミンは、小腸上皮細胞や腸管付属リンパ節細胞に、エネルギーを供給して、急性胃腸炎からの回復を、促進すると考えられる。
１．グルタミン酸脱水素酵素
グルタミン酸（Glu）は、グルタミン酸脱水素酵素（グルタミン酸デヒドロゲナーゼ：glutamate dehydrogenase：GDH、または、GLDH）によって、アンモニア（NH3）とα-ケトグルタル酸（2-オキソグルタル酸）から生成される。
肝臓では、GDHによって、アンモニアが処理され、グルタミン酸が生成される。
アンモニア（NH4+）＋α-ケトグルタル酸⇔L-グルタミン酸（Glu）
この反応は可逆的で、アンモニアとα-ケトグルタル酸から、グルタミン酸を生合成するのとは逆に、グルタミン酸を異化（nitrogen
liberation）して、アンモニアとα-ケトグルタル酸とに分解する異化反応も、GDHにより起こなわれる（運動時など）。しかし、平衡定数は、グルタミン酸を生合成する側に偏っている。
GDHは、グルタミン酸を生合成する際には、NADP+を補酵素に使用し、グルタミン酸を異化する際には、NAD+を補酵素に使用する（NADH2+が生成される）。
GDHによる、グルタミン酸の異化反応により、アミノ基（窒素）を集めたグルタミン酸から、尿素回路にアンモニアが供給されるだけでなく、TCA回路にα-ケトグルタル酸が、電子伝達系にNADH2+が、供給される。
ATPやGTPは、GDHによるグルタミン酸合成を促進し、ADPやGDPは、GDHによる異化反応（グルタミン酸分解）を促進させる。このようにして、ATP濃度が高い時（呼吸鎖によるエネルギー生成が十分な時）は、グルタミン酸のα-ケトグルタル酸への異化（アンモニアの生成）は、制限される。他方、エネルギー生成が不足している時（ADP濃度が高い時）は、グルタミン酸のα-ケトグルタル酸への異化は、促進させられる。
GDHにより生成されたグルタミン酸は、他のアミノ酸合成の際に、アミノ基を供与する。
植物や細菌では、GDHにより、グルコース（ブドウ糖）とアンモニアから、多量のアミノ酸の合成が可能。
GDHの大部分は、肝臓のミトコンドリア内（マトリックス）に存在する：GDHは、肝臓内に広く存在する。GDH（GLDH）は、肝小葉中心部の肝細胞（肝中心静脈-肝静脈周囲の肝細胞）に、限局して、存在する。血清中GDHは、肝炎、アルコール性肝障害、閉塞性黄疸など、肝細胞障害（肝細胞壊死）で、上昇する。
GDH（GLDH）は、多くは、肝臓（ミトコンドリア内）に存在する。GDHは、腎臓（尿細管細胞）、心筋、脳、腸のミトコンドリア内にも存在している。
血清中のGDH（GLDH）は、ミトコンドリア障害を伴なう肝細胞障害時に、上昇する。
血清中のGDH/ALT値（GLDH/ALT比）は、急性肝炎＜慢性肝炎＜肝硬変＜鬱血肝（うっ血肝）の順に高くなる。GDHは肝静脈周囲に、ALTは門脈周囲に、それぞれ、多く存在すると言う。急性肝炎の多くは門脈周囲の肝細胞に障害が起こるが、慢性肝炎や肝硬変に進行すると門脈域から線維化が起こり、ALTはあまり上昇しなくなる。鬱血肝は、肝静脈周囲の肝細胞に障害が起こる。
血清中のGDH/OTC値（GLDH/OCT比）＞0.6の場合は、肝小葉中心部の肝細胞障害（アルコール性肝障害、薬剤性肝障害）のことが多く、血清中のGDH/OTC値（GLDH/OCT比）＜0.6の場合には、門脈周囲の肝細胞障害（ウイルス性肝障害）のことが多い（GDHは、肝小葉中心部の肝細胞に多く存在し、OTCは、門脈周囲の肝細胞に多く存在する）。
GDHには、ヒトでは、少なくとも、GDH1とGDH2と言う、２種類のタイプが存在する。
GDH1は、全ての組織に発現していて、GTPにより抑制され、ADPにより刺激される。GDH1の遺伝子は、GLUD1（グルタミン酸脱水素酵素遺伝子1）であり、染色体10q23.3に存在する。GLUD1が変異し、GTPによりGDH1が抑制されず、GDHの活性が亢進すると、高インスリン血性高アンモニア血症症候群が起こる。GDHの活性亢進の為、膵β細胞では、グルタミン酸からα-ケトグルタル酸への酸化反応が促進し、ATP産生が促進し、ATP/ADP比が上昇し、K依存性ATPチャネルが閉鎖し、電位依存性Ca2+チャネルが刺激され、インスリン放出が促進させられ、高インスリン血症になる（低血糖を来たす）。また、筋肉では、GDHによるα-ケトグルタル酸のグルタミン酸への還元反応が障害され、グルタミン合成酵素によるグルタミン酸とアンモニアから、グルタミンを生成する反応が低下し、高アンモニア血症になる。
GDH2は、神経組織、精巣組織、網膜にのみ発現している。GDH2の遺伝子は、GLUD2であり、X染色体に存在する。
２．グルタミン酸合成酵素
グルタミン（Gln）は、グルタミン酸合成酵素（glutamate synthase）によって、α-ケトグルタル酸（2-オキソグルタル酸）と反応し、２分子のグルタミン酸に変換される。
L-グルタミン（Gln）＋α-ケトグルタル酸→２L-グルタミン酸（Glu）
この反応では、NADH2+が、消費される。
アラニン、AMPは、glutamine synthetaseの活性を抑制する（α-ケトグルタル酸を節約して、TCA回路を機能させる）。
３．グルタミン合成酵素とグルタミナーゼ
１）．グルタミン合成酵素
グルタミン合成酵素（glutamine synthetase、glutamine synthase：GS）は、グルタミン酸とアンモニアを結合させ、グルタミン（Gln）を生成する。
L-グルタミン酸（Glu）＋アンモニア（NH4+）→L-グルタミン（Gln）
この反応には、ATP、Mg2+が必要。
この反応は、特に、脳でのアンモニアの解毒や、腎臓でのアンモニア排泄に、重要。
グルタミン合成酵素は、ミトコンドリアに存在し、腎組織に最も多く含まれている。
グルタミン合成酵素は、グルタミン（Gln）を生成する。グルタミンは、ヒトを含めた動物の血液中で、主要なアミノ酸。
生体は、神経毒性があり、血液をアルカリ化させるアンモニアを、毒性のないグルタミンと言うアミノ酸として、各組織（脳、骨格筋など）から各組織（腎臓、小腸など）へ輸送する：グルタミンは、末梢組織から、主に、腎臓へ、アンモニアを輸送する。
グルタミン合成酵素は、アンモニアをグルタミン酸と結合させ、グルタミンにすることで、神経毒性のあるアンモニアを、無毒化させる。
肝硬変など慢性肝不全では、門脈体循環短絡路（portacarval shunt）により、門脈血中のアンモニアが、肝臓を経ないで、直接、体循環（静脈血）に、入る。そのような場合、骨格筋では、グルタミン合成酵素の活性が高まり、血液（動脈血）中のアンモニアを、無毒化させる（肝臓、大脳皮質、小脳では、グルタミン合成酵素の活性が、低下する）。
２）．グルタミナーゼ
グルタミナーゼ（glutaminase：GA）は、グルタミンを、グルタミン酸とアンモニアとに分解（deamidation）する。
グルタミナーゼには、腎臓型グルタミナーゼ（KGA）と、肝臓型グルタミナーゼ（LGA）の２種類が存在する。腎臓型グルタミナーゼは、腎臓、小腸、白血球、脳などに広く存在し、肝臓型グルタミナーゼは、肝臓にのみ存在する。
腎臓は、正常な酸塩基平衡状態では、血漿中のグルタミンを殆んど取り込まない（注１）。しかし、代謝性アシドーシスの状態では、1回、腎臓を血液が流れる間に、血漿中のグルタミンの1/3が取り込まれ、近位尿細管（proximal convoluted tubule）のミトコンドリア内に輸送され、グルタミナーゼや、GDHにより、分解される。代謝性アシドーシスの状態では、近位尿細管の尿細管腔側の（apical）のNHE（Na+/H+ exchanger）が活性化され、尿中へのH+排泄が、増加する。H+排泄と交換に再吸収されるNa+は、血管側（基底膜側：basal）のNa+-HCO3-共輸送系で、血液中に、取り込まれる。
グルタミンは、腎臓で、グルタミナーゼ（glutaminase）により分解され、アンモニア（NH3）が分離し、尿中のH+と結合して、NH4+として、尿中に排泄される（注２）。なお、腎臓では、グルタミナーゼ（glutaminase）によりアンモニア（NH3）が生成されるので、腎臓から出る腎静脈血中のアンモニア濃度は、腎動脈血中のアンモニア濃度より高い。また、グルタミンのグルタミナーゼによる分解（deamidation）により生成されたグルタミン酸は、さらに、GDHにより、α-ケトグルタル酸と、アンモニアとに分解（deamination）される。α-ケトグルタル酸は、リンゴ酸に変換され、ミトコンドリア外に輸送され、糖新生により、グルコースが生成される。
慢性の代謝性アシドーシスでは、動脈血中のグルタミン濃度は、正常の70%に低下する。腎臓では、グルタミナーゼ、GDH、PEPCK、NHE、Na+-HCO3-共輸送系の遺伝子の発現が、増加する。
３〜５日間以上の慢性アシドーシスでは、グルタミナーゼの活性が増大し、アンモニア生成量が、徐々に増加する。
肝臓型グルタミナーゼは、アンモニアによって、活性化される。
肝臓型グルタミナーゼの活性は、糖尿病、飢餓、高蛋白食で上昇し、低蛋白食では、低下する。
肝臓では、グルタミン合成酵素と、グルタミナーゼの両者は、別の細胞区画（different
cellular segments）に含まれている：グルタミン合成酵素は、肝静脈周囲（perivenous）の細胞に存在し、グルタミナーゼは、門脈周囲（periportal）の細胞に存在する。肝臓は、グルタミン合成酵素によりグルタミンを産生したり、グルタミナーゼにより、グルタミンを消費する（注３）。
尿素回路の酵素は、グルタミナーゼを含む、門脈周囲の肝細胞に、存在する。
肝臓では、グルタミンをグルタミナーゼで分解して、グルタミン酸やアンモニアを生成する。グルタミン酸は、尿素回路で使用されるアスパラギン酸の前駆体となり、アンモニアは、尿素回路で、尿素に代謝される。
また、肝臓では、アンモニアをグルタミン合成酵素でグルタミンにして、腎臓に輸送する。腎臓では、グルタミンを、グルタミナーゼにより分解し、さらに、グルタミン酸をGDHにより分解しアンモニアを生成させ、アンモニアイオン（NH4+）を腎臓から排泄させる。
グルタミン酸とグルタミンは、グルタミン合成酵素とグルタミナーゼにより、相互に変換される。
４．グルタミン酸は、窒素の異化にも、同化にも重要な中間体
グルタミン酸は、グルタミンを合成してアンモニアを処理する際（アミノ酸同化）にも、アンモニアを尿素回路へ供給する際（アミノ酸異化）にも、中間体として、関与する。
グルタミン酸は、窒素を異化する窒素排泄（nitrogen elimination）の経路と、窒素同化の経路（anabolic pathways）とで、主要な中間体（prominent intermediate）となる。
グルタミン酸は、窒素排泄の経路では、窒素を供給し（nitrogen donor）、肝臓のGDHで酸化的脱アミノ化され、アンモニアを生成する。逆に、グルタミン酸は、窒素同化の経路では、窒素を供給され（nitrogen acceptor）、グルタミン合成酵素（glutamine synthase）により、グルタミンに変換（convert）される。グルタミンは、腎臓の尿細管細胞に輸送され、グルタミナーゼやGDH（glutamate
dehydrogenase）により脱アミノ化される。
この、腎臓で、グルタミンが、グルタミナーゼやGDHによる脱アミノ化される際に、アンモニアが産生（生成）され、アンモニウムイオン（NH4+）として尿中に排泄される。アンモニウムイオンの排泄は、尿をアルカリ化し、尿のpHを正常（pH4〜pH8）に維持する。腎臓で生成されるアンモニア（NH3）は、アミノ酸の脱アミノ反応により生成されるが、約50％は、グルタミンに由来する。その他、グリシン、アラニン、セリンなどからも、アンモニアが生成される。
末梢組織、腸管内、肝臓（GDHによる）で、アンモニアが多量に産生されると、神経毒性や、アルカローシスが、現れる。
GDHとグルタミン合成酵素（glutamine synthatase）は、総ての微生物（organisms）に存在し、アンモニアをグルタミン酸やグルタミンに変換するのに有用。
５．小腸のグルタミンとグルタミン酸
小腸では、グルタミンや、グルタミン酸は、代謝燃料（metabolic fuels）として、重要な役割を果たしている。
食事中（食餌中）のグルタミン、グルタミン酸、アスパラギン酸は、小腸で吸収され、小腸粘膜で、代謝されるが、殆んど、（門脈）血中に入ること（腸以外の組織で利用されること）はない。小腸（rat）では、動脈血中のグルタミンの25-33%を取り込む。この量は、体全体のグルタミン消費量の30%に相当する。グルタミンと対照的に、動脈血中のグルタミン酸やアスパラギン酸は、小腸では、それ程、取り込まれない。しかし、腸管内（食餌由来）のグルタミン酸やアスパラギン酸は、小腸粘膜で、グルタミン同様に、代謝される。小腸の空腸では、腸管内腔（食餌由来）のグルタミンの66%、グルタミン酸の98%、アスパラギン酸の99%以上が、吸収され、小腸粘膜で、代謝される。従って、食餌（食事）で摂取した、多くのグルタミン、そして、殆んど総てのグルタミン酸やアスパラギン酸は、血中に入ること（腸以外の組織で利用されること）はない（注４）。グルタミン酸やアスパラギン酸は、食餌のうまみ成分。グルタミン酸やアスパラギン酸は、食餌のうまみ成分。アミノ酸でも、グルタミン酸ナトリウム塩やイノシン酸ナトリウム塩は、うまみ（うま味）成分であり、アラニン、グリシン、セリンは、あまみ（甘味）成分（注５）。
グルタミンは、小腸の粘膜グルタミナーゼにより、グルタミン酸と、アンモニアとに分解される。
小腸で、グルタミンの窒素は、37.9%がアンモニアに、27.6%がシトルリンに、24.4%がアラニンに、7.2%がプロリン（proline）に、代謝される。小腸では、グルタミン酸やアスパラギン酸の窒素は、アミノ基転移に使用され、ほとんど、アンモニアに、代謝されない。
小腸で、腸管内（食餌由来）のグルタミンの炭素は、56%が二酸化炭素に、16%が乳酸に、4%がアラニンに、2.4%がグルコースに代謝される。グルタミン酸の炭素は、64%が二酸化炭素に、16%が乳酸に、3.3%がアラニンに、代謝される。アスパラギン酸の炭素は、51%が二酸化炭素に、20%が乳酸に、8%がアラニンに、10%がグルコースに代謝される。
小腸で産生される二酸化炭素は、38%が、動脈血中から取り込まれたグルタミンに由来し、39%が、腸管内（食餌由来）のグルタミンとグルタミン酸とアスパラギン酸に由来し、6%が、腸管内（食餌由来）のグルコースに由来する。このように、小腸粘膜では、グルコースよりも、アミノ酸の方が、代謝燃料になる。
腸管組織には、GDHも、BCAT（branched-chain aminotransferase）も、存在する。
グルタミン酸は、GDHにより、脱アミノ化されるか、BCATによりアミノ基転移される：グルタミン酸が、GDHにより、脱アミノ化（分解）されると、α-ケトグルタル酸（AKG）と、アンモニアとが、生成される。グルタミン酸が、BCATによりアミノ基転移されると、BCKA（branched-chain 
-keto acid）にアミノ基が渡され、α-ケトグルタル酸（AKG）と、相応するBCAA（branched-chain amino acid）が、生成される。
このように、グルタミン酸が、GDHやBCATにより分解され、α-ケトグルタル酸（AKG）が生成される。生成されたα-ケトグルタル酸（AKG）は、（腸管粘膜で）TCA回路で代謝され、燃料（エネルギー源）となる。また、GDHによりグルタミン酸が分解される時、NADH2+が生成され、呼吸鎖で、ATPが生成される。このように、グルタミン酸や、グルタミン酸を生成するグルタミンは、腸管粘膜で、代謝燃料（metabolic fuels）として利用される。
GDHの反応は可逆的で、α-ケトグルタル酸（AKG）とアンモニアから、グルタミン酸を生成し、アンモニアを処理する。α-ケトグルタル酸（AKG）は、アンモニアを、GDHによりグルタミン酸に変換することで、腸内で生成（産生）されたアンモニアを、処理する（没収する：sequester）ことに、役立ち得る。しかし、動物（young
pigs）を用いた実験結果では、α-ケトグルタル酸（AKG）を、経口投与しても、α-ケトグルタル酸（AKG）は吸収されるが、門脈中のアンモニア濃度は、低下しなかった。
なお、食事（食餌）後に、食物の窒素（dietary nitrogen）は、腸（gut）から、アンモニアとして（血中に）放出される。そのアンモニアの内、かなりの量は、GDHにより、グルタミン酸が脱アミノ化され、生成されるアンモニアである。
小腸では、グルタミン酸、グルタミン、アスパラギン酸は、吸収された細胞内で、分解（異化：catabolize）され、その結果、アンモニア、アラニン、シトルリン（citrulline）、プロリン（proline）、二酸化炭素、乳酸が、生成される。
食事（食餌）で摂取されたグルタミン酸は、極一部しか、循環血中に現れず、アラニンに変換される。
腸管粘膜で行われる、腸内（食事由来）のグルタミン酸代謝は、動脈血由来のグルタミン代謝より、盛んに行われる。
腸の粘膜で行われるグルタミン代謝量は、体内のグルタミン代謝（turnover）の30%に相当する。
御粥と、味噌汁（人参の上澄み入り） も、小腸の機能を高めるグルタミン酸を含んでいて、急性胃腸炎の幼若小児に食べさせる食品として、好ましい。
欧米では、アミノ酸（グルタミン、アラニン、グリシン）、オリゴ糖、可溶性の線維成分、核酸などを入れたORSも、臨床で使用されていると言う。
小腸の絨毛突起（じゅう毛突起）には、栄養を吸収する際に、腸内の細菌が、体の中（血液中）に入り込まないように、生体中の免疫細胞の約半分が、集合している。点滴を長期間行い、経口摂取さないで絶食させると、絨毛の高さが短くなり、全身の免疫力も低下してしまう。経口摂取で投与されたグルタミンは、小腸上皮細胞や腸管付属リンパ節細胞に、エネルギーを供給して、急性胃腸炎からの回復を、促進すると考えられる。
なお、グルタミンとアラニンを経口投与すると、アルコールの代謝（分解）が促進されるという。
６．アミノ基転移酵素
2-オキソ酸とは、2位炭素に、ケトン基を有する有機酸。2-オキソ酸には、オキサロ酢酸、ピルビン酸、α-ケトグルタル酸（2-オキソグルタル酸）などがある。
グルタミン酸のアミノ基を、オキサロ酢酸にアミノ基転移する酵素は、AST（別名、GOT）：
グルタミン酸＋オキサロ酢酸⇔2-オキソグルタル酸＋アスパラギン酸
グルタミン酸のアミノ基を、ピルビン酸にアミノ基転移する酵素は、ALT（別名、GPT）：
グルタミン酸＋ピルビン酸⇔2-オキソグルタル酸＋アラニン
グルタミン酸（Glu）とグルタミン（Gln）は、糖原性アミノ酸であり、ミトコンドリア内で、m-AST（m-GOT）により、2-オキソグルタル酸（α-ケトグルタル酸）になり、TCA回路（クエン酸回路）に入る。
トリプトファン（Trp）、アラニン（Ala）、AMPなどは、グルタミン合成を抑制する（glutamine synthetaseの活性を抑制する）。
なお、アンモニウムイオン（NH4+）は、脳血液関門を通過しにくいが、アンモニア（NH3）は、脳神経細胞内に移行しやすい：NH4+は、難脂溶性だが、NH3は、脂溶性であり、細胞膜を通過し、細胞内に移行し、細胞障害毒性（神経毒性）を発揮する。
７．母乳中のグルタミン酸
母乳中には、カゼイン、α-ラクトアルブミンなどの蛋白質の他に、グルタミン酸などの遊離アミノ酸や、尿素など、非蛋白態窒素成分が含まれている。
母乳中の遊離アミノ酸濃度（mg/100ml）は、泌乳期により、変化する。母乳中の遊離アミノ酸濃度は、初乳より、成乳の方が、濃くなる。
母乳中のグルタミン酸濃度や、グルタミン濃度は、初乳より、成乳の方が、濃くなる。
母乳中のグルタミン酸や、タウリン（や、ホスホエタノールアミン）は、新生児の消化機能を補うエネルギー源となる。
表１ 泌乳期による遊離アミノ酸と尿素含量の変化（mg/100ml）
泌乳期
（日） |
初乳
3〜5 |
成乳
31〜60 |
成乳（後期）
121〜240 |
| グルタミン酸 |
15.92 |
20.94 |
26.79 |
| グルタミン |
0.31 |
3.66 |
8.27 |
| タウリン |
5.93 |
4.22 |
3.76 |
| アラニン |
2.06 |
2.12 |
3.07 |
| セリン |
0.97 |
1.27 |
1.81 |
| スレオニン |
1.26 |
1.02 |
1.46 |
| その他 |
15.00 |
8.98 |
10.10 |
| 総遊離アミノ酸 |
41.45 |
42.21 |
55.26 |
| 尿素 |
39.01 |
34.82 |
43.82 |
| 総合計 |
81.06 |
77.52 |
99.63 |
８．脳とグルタミン酸
グルタミン酸は、脳内の情報伝達に関与している。グルタミン酸は、興奮性神経伝達物質として機能する。
脳神経細胞内では、グルタミン酸から、グルタミン酸脱炭酸酵素（glutamic
acid decarboxylase：GAD）により、抑制性の神経伝達物質のGABA（γ-aminobutyric acid：ガンマ-アミノ酪酸）が、生成される。
マウスの実験では、胎児は、脳内から不要になったグルタミン酸を排出出来ないと、グルタミン酸が、脳内に蓄積し、脳形成に障害を起こす（大脳皮質、海馬、扁桃体、小脳の形成が異常になる）と考えられている。
９．その他
・グルタミン（glutamine：Gln）は、骨格筋、肺、脳、心筋などで生成され、消化管（粘膜上皮）、腎臓、肝臓、白血球、繊維芽細胞などで、エネルギー源として利用される。グルタミンは、肝臓（や腎臓）では、糖新生の基質としても利用される。
グルタミンは、小腸や大腸の重要なエネルギー源となる。グルタミンは、腸管粘膜の萎縮を予防し、腸管からのbacterial
translocationを防ぐ。
グルタミンは、蛋白分解抑制作用（蛋白節約効果）がある。
・グルタミンは、腸管や腎臓での主要なエネルギー源（栄養素）となる。
グルタミンは、筋組織（骨格筋細胞）で生成され（30g/日）、腸管や腎臓で利用される。
表２ 食品中のBCAA含量（可食部100g当たりの含量：五訂食品成分表２００５より引用）
| 食品名 |
蛋白質 |
分岐鎖アミノ酸（BCAA） |
芳香族アミノ酸（AAA） |
BCAA/AAA比 |
その他 |
| Val |
Leu |
Ile |
合計 |
Phe |
Tyr |
Trp |
合計 |
mg比 |
Fischer比 |
Ala |
Glu |
Met |
| g |
mg |
mg |
mg |
mg |
mg |
mg |
mg |
mg |
ratio |
ratio |
mg |
mg |
mg |
| 糸引納豆 |
16.5 |
830 |
1300 |
760 |
2890 |
870 |
680 |
240 |
1790 |
1.615 |
2.528 |
680 |
3200 |
260 |
| 木綿豆腐 |
6.8 |
380 |
600 |
370 |
1350 |
390 |
290 |
100 |
780 |
1.731 |
2.686 |
320 |
1300 |
100 |
| 凍り豆腐 |
50.2 |
2900 |
4600 |
2800 |
10300 |
3000 |
2200 |
760 |
5960 |
1.728 |
2.679 |
2400 |
9700 |
790 |
| 精白米 |
6.8 |
430 |
570 |
290 |
1290 |
370 |
280 |
99 |
749 |
1.722 |
2.702 |
390 |
1300 |
170 |
| 食パン市販 |
8.4 |
400 |
660 |
340 |
1400 |
460 |
240 |
96 |
796 |
1759 |
2.687 |
270 |
3100 |
150 |
| うどん生 |
6.8 |
300 |
510 |
260 |
1070 |
370 |
200 |
75 |
645 |
1.659 |
2.522 |
260 |
2600 |
120 |
| ごま乾 |
19.8 |
1100 |
1500 |
840 |
3440 |
1000 |
770 |
370 |
2170* |
1.585 |
2.643 |
1000 |
4000 |
720 |
| さんま生 |
20.6 |
1100 |
1600 |
950 |
3650 |
830 |
690 |
230 |
1730* |
2.110 |
3.265 |
1200 |
2800 |
660 |
| まぐろ赤身生 |
28.3 |
1400 |
2100 |
1300 |
4800 |
1000 |
920 |
320 |
2220* |
2.162 |
3.403 |
1500 |
3700 |
810 |
| 豚ひき肉 |
18.2 |
870 |
1300 |
770 |
2940 |
650 |
500 |
200 |
1400* |
2.100 |
3.467 |
1100 |
2500 |
440 |
| 若鶏むね皮なし |
22.9 |
1200 |
1900 |
1200 |
4300 |
960 |
820 |
280 |
2080* |
2.067 |
3.278 |
1400 |
3700 |
660 |
| 若鶏もも皮なし |
18.0 |
920 |
1500 |
880 |
3300 |
740 |
620 |
210 |
1610* |
2.050 |
3.291. |
1100 |
2900 |
530 |
| 鶏卵全卵生 |
12.3 |
830 |
1100 |
680 |
2610 |
640 |
500 |
190 |
1290* |
2.023 |
3.114 |
700 |
1600 |
400 |
| 牛乳生乳 |
2.9 |
190 |
280 |
150 |
620 |
140 |
110 |
38 |
288 |
2.153 |
3.369 |
93 |
560 |
75 |
| プロセスチーズ |
22.7 |
1600 |
2300 |
1200 |
5100 |
1200 |
1300 |
290 |
2790 |
2.153 |
2.794 |
670 |
5000 |
580 |
| たらこ生 |
24.9 |
1600 |
2500 |
1500 |
5600 |
1000 |
1100 |
300 |
2400 |
2.333 |
3.642 |
1900 |
3200 |
560 |
| しじみ生 |
6.8 |
360 |
460 |
300 |
1120 |
280 |
220 |
90 |
590 |
1.898 |
3.048 |
540 |
830 |
180 |
| ほうれんそう生 |
3.3 |
120 |
170 |
95 |
385 |
120 |
88 |
53 |
263* |
1.464 |
2.512 |
110 |
300 |
29 |
*：芳香族アミノ酸（AAA）の項の合計量で、*印を上付きに表示した食品は、五訂食品成分表２００５で、芳香族アミノ酸（AAA）の合計量が、フェニルアラニン（Phe）と、チロシン（Tyr）の数値を足した値と異なっている。
・アルギニン（arginine）は、準必須アミノ酸なので、高カロリー輸液（IVHなど）に際して、補給が必要。
アルギニンは、蛋白分解抑制作用（蛋白節約効果）がある。
アルギニンは、肝臓の尿素回路での尿素合成、一酸化窒素（NO）、ポリアミンの合成、免疫機能の増強、内分泌（ホルモン産生）の刺激に必要。
アルギニンは、臓器修復促進作用がある。
アルギニンは、血流改善作用がある（NO産生に必要）。
アルギニンは、代謝されてグルタミンに変換される。
・グルタミン、アルギニン、BCAA（分岐鎖アミノ酸）、n-3系多価不飽和脂肪酸、核酸、食物繊維、亜鉛などの栄養素は、免疫機能を増強する作用がある（immunonutrition）。
・グルタミンは、腸管免疫能を増強させる。
小腸の粘膜細胞の主要なエネルギー源であるグルタミンは、小腸粘膜を保護する（小腸の粘膜上皮を増殖させる）。
グルタミンは、免疫担当細胞（マクロファージ、好中球、リンパ球など）の主要なエネルギー源ともなる。
長期の飢餓（絶食）は、小腸粘膜上皮を萎縮させ、GALTなどによるバリア機能が低下させてしまう。その結果、腸管内腔の細菌や細菌菌体毒素（エンドトキシン）が、血液中に移行し易くなる（バクテリアルトランスロケーション）。
長期の飢餓（絶食）に陥った患者には、GFO療法が有用と言われる。GFO療法では、グルタミン（G）9g/日、水溶性ファイバー（F）15g/日、オリゴ糖（O９7．5g/日を、少量の水に溶解させ、3回に分けて、経口投与か経腸投与する。
水溶性ファイバー、オリゴ糖は、ビフィズス菌（ビフィドバクテリウム属）、乳酸菌（ラクトバチルス属）など有用な腸内細菌を増加させ、バクテロイデス属など有害な腸内細菌を減少させる。水溶性ファイバーは、腸管の絨毛を進展させ、（腸内細菌による）短鎖脂肪酸（酪酸、酢酸など）を腸管内腔に増加させ、腸機能を高める。
・血中（動脈血中）にグルタミンやアルギニンなどのアミノ酸量（絶対量）が減少すると、腸管の各種消化酵素の生成が障害され、吸収障害が悪化する。
・グルタミン酸は、C（炭素）5個と、N（窒素）1個とから構成されているので、C/N比は、5と高く、糖質の生成に関与し、生殖生長的に作用する。
アルギニンは、C（炭素）6個と、N（窒素）4個とから構成されているので、C/N比は、1.5と低く、根や葉を伸ばし、栄養成長的に作用する（アルギニンは低カロリー）。
酵母菌（通性嫌気性菌）は、酸素をあまり消費せず（嫌気性環境でも）、長時間をかけてアミノ酸を合成するので、高カロリーなアミノ酸（C/N比が高いアミノ酸：プロリンなど）が合成される。
納豆菌は、好気性環境で、短時間でアミノ酸を合成するので、低カロリーなアミノ酸（C/N比が低いアミノ酸：アルギニンなど）が合成される。
注１：腎動脈中のグルタミンの20%は、糸球体で濾過され、近位尿細管の上皮細胞で再吸収される。その為、正常では、血漿中グルタミン濃度は、腎動脈と腎静脈とでは、差がない。
注２：グルタミンが、グルタミナーゼにより分解され、生成されるグルタミン酸は、さらに、GDHにより分解され、α-ケトグルタル酸が、生成され、TCA回路で、エネルギー源になる（グルタミンの１０〜３０％は、TCA回路のエネルギー源となる）。また、グルタミン酸は、m-AST（m-GOT）によりアスパラギン酸（尿素回路で利用される）、ALT（GPT）によりアラニンに、変換される。
注３：肝臓は、循環血中（門脈血中）より、アンモニアとグルタミンを、取り込む。
門脈周囲の細胞（periportal cells）内で、グルタミンは、グルタミナーゼにより分解され、その結果生成されるアンモニアは、循環血中を肝臓に流れて来たアンモニアと共に、尿素回路で、尿素に変換される。
循環血中を肝臓に流れて来たアンモニアは、門脈周囲の細胞（periportal cells）内で処理されないと、肝静脈周囲の細胞（perivenous
cells）で、グルタミン合成酵素により、グルタミンに変換される。
従って、肝臓は、アンモニアを取り込んで、尿素を排泄するが、（門脈血中と肝静脈血中で）グルタミンの濃度は、ほとんど変化しない。
注４：血漿中のアミノ酸濃度（μmol/L）は、下表の如く。
バリン（Val）、ロイシン（Leu）、イソロイシン（Ile）、トレオニン（Thr）、メチオニン（Met）、フェニルアラニン（Phe）、トリプトファン（Trp）、リジン（Lys）は、必須アミノ酸。幼児では、ヒスチジン（His）も、必須アミノ酸。
バリン（Val）、ロイシン（Leu）、イソロイシン（Ile）は、分岐鎖アミノ酸（BCAA）。フェニルアラニン（Phe）、チロシン（Tyr）、トリプトファン（Trp）は、芳香族アミノ酸（AAA）。肝不全（劇症肝炎や非代償性肝硬変）では、血漿アミノ酸濃度が変化して、BCAA（Val、Leu、Ile）濃度が低下し、AAA（Tyr、Phe、Trp）濃度や、メチオニン（Met）濃度が、増加する。
表３ 血漿中、髄液中のアミノ酸濃度
| アミノ酸 |
血漿 |
髄液 |
| 酸性アミノ酸 |
グルタミン（Gln） |
596〜896 |
420〜580 |
| グルタミン酸（Glu） |
13〜61 |
4〜13 |
| アスパラギン酸（Asp） |
＜6 |
2〜6 |
| アスパラギン（Asn） |
70〜140 |
＜5 |
| 中性アミノ酸 |
アラニン（Ala） |
180〜528 |
12〜41 |
| バリン（Val） |
152〜322 |
9〜20 |
| ロイシン（Leu） |
98〜180 |
3〜15 |
| イソロイシン（Ile） |
44〜105 |
1〜8 |
| グリシン（Gly） |
130〜326 |
3〜18 |
| セリン（Ser） |
83〜196 |
15〜34 |
| トレオニン（Thr） |
80〜207 |
21〜41 |
| システイン（Cys） |
26〜71 |
＜2 |
| メチオニン（Met） |
20〜44 |
＜3 |
| フェニルアラニン（Phe） |
45〜88 |
2〜9 |
| チロシン（Tyr） |
47〜96 |
5〜21 |
| トリプトファン（Trp） |
37〜79 |
＜3 |
| 塩基性アミノ酸 |
ヒスチジン（His） |
60〜124 |
6〜20 |
| アルギニン（Arg） |
62〜149 |
12〜29 |
| リジン（Lys） |
106〜288 |
10〜28 |
| オルニチン（Orn） |
32〜92 |
2〜8 |
| イミノ酸 |
プロリン（Pro） |
109〜281 |
＜3 |
注５：舌が知覚する味覚には、甘味（あまみ：Sweatness：エネルギー源を識別）、酸味（さんみ：Sourness：エネルギー源、腐敗物、刺激物を識別）、塩味（えんみ：saltiness：ミネラルを識別）、苦味（にがみ：bitterness：毒物を識別）、旨味（うまみ：umami：蛋白合成材料を識別）の基本味がある。その他、舌は、辛味（からみ）、渋味（しぶみ）、えぐ味（えぐみ）、温度を知覚する。
スクロース（ショ糖）、フルクトース（果糖）は、甘味として知覚される。
L-アミノ酸（19種類）とグリシンは、旨味として知覚されるが、イノシン酸（IMP）やグアニル酸（GMP）は、旨味を増強させる。
アミノ酸のL-グルタミン酸は、旨味として、L-アラニンは、甘味として、L-ロイシンは、苦味として、それぞれ、知覚される。
甘味、苦味、酸味は、味細胞の異なる受容体に結合したG蛋白（Gαi2）を介して、ホスホリパーゼC系（PLC）を活性化させ、小胞体のCa2+チャネルからCa2+を放出させ、活動電位が生じる。
参考文献
・ハーパー・生化学（原著14版、三浦義彰監訳、丸善株式会社、 1975年）．
・ヴォート基礎生化学（東京化学同人、第１版第４刷、2003年）.
・鈴木紘一、他：ホートン生化学 第３版（東京化学同人、2005年、第3刷）．
・香川芳子：五訂食品成分表２００５（女子栄養大学出版部、2005年）．
・内科 61巻6号（1988-6） 61:1105.
・母乳中に20％も含まれる非蛋白態窒素成分 スポット小児科医 No.6, 1992年（社団法人日本小児科学会広報委員会）．
・上松あゆ美、他：高インスリン血性高アンモニア血症症候群 小児科 Vol.41
No.3. 391-396頁、2000年．
・高瀬修二郎、土屋睦：グルタミン酸脱水素酵素（GLDH）、最新 臨床検査のABC、日本医師会雑誌 第135巻・特別号（2）、生涯教育シリーズ−70、S115頁、平成18（2006）年10月．
・磯部泰弘：科学 骨破壊抑えるグルタミン酸、信濃毎日新聞、2006年（平成18年）10月16日（月曜日）、11面．
・東口高志：ナーシングQ&A 全科に必要な栄養管理Q&A、総合医学社（2005年）．
・谷口正哲：Q33 侵襲時・感染時の蛋白投与方法は？、ナーシングQ&A 全科に必要な栄養管理Q&A、70-71頁、総合医学社（2005年）．
・飯田敏雄、伊藤彰博：Q50 長期の絶食はなぜいけないの？、ナーシングQ&A 全科に必要な栄養管理Q&A、108-109頁、総合医学社（2005年）．
・Norman P. Curthoys (2001) Role of Mitochondrial Glutaminase in Rat Renal Glutamine Metabolism. he Journal of Nutrition 131:2491-2495.
・Peter J.Reeds (2000) Intestinal Glutamate Metabolism. The Journal of Nutrition 130:978-982.
・Guoyao Wu (1998) Intestinal Mucosal Amino Acid Catabolism. The Journal of Nutrition 128:1249-1252.
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